Advanced

Association and Interactions in Protein-Surfactant Systems

Stenstam, Anna LU (2003)
Abstract (Swedish)
Popular Abstract in Swedish

Fysikalisk kemi är en gren inom naturvetenskapen som behandlar frågor kring molekylers fysiska och kemiska egenskaper, t.ex. i vilka ämnen molekylerna löser sig, vid vilken temperatur de förgasas eller hur de rör sig. Grundpelarna sägs vara struktur, jämvikt och förändring, d.v.s. hur fördelar sig molekylerna i ett medium och vilka krafter definierar slutresultatet och vägen dit. Av stort intresse inom den fysikaliska kemin är det s.k. kolloidala området. Det är tvärvetenskapligt så tillvida att det berör allt som är eller försegår på en specifik skala, den kolloidala storleksordningen. Allt som är av denna storleksordning inordnas under samma termodynamiska och kvantmekaniska lagar, oavsett om... (More)
Popular Abstract in Swedish

Fysikalisk kemi är en gren inom naturvetenskapen som behandlar frågor kring molekylers fysiska och kemiska egenskaper, t.ex. i vilka ämnen molekylerna löser sig, vid vilken temperatur de förgasas eller hur de rör sig. Grundpelarna sägs vara struktur, jämvikt och förändring, d.v.s. hur fördelar sig molekylerna i ett medium och vilka krafter definierar slutresultatet och vägen dit. Av stort intresse inom den fysikaliska kemin är det s.k. kolloidala området. Det är tvärvetenskapligt så tillvida att det berör allt som är eller försegår på en specifik skala, den kolloidala storleksordningen. Allt som är av denna storleksordning inordnas under samma termodynamiska och kvantmekaniska lagar, oavsett om vi satt mikroskopet över ett blodprov, en burk med målarfärg eller ett paket fruktyoughurt. En kolloidal partikel är inte så liten som en atom och inte heller så stor som en bakterie, man säger att den kolloidala storleksordningen är mellan en nanometer och tio mikrometer.



Lösningar av kolloidala partiklar finns överallt. Den vanliga svenska mjölken som vi köper i affären är t.ex. en stabil lösning av de kolloidala fettpartiklarna och mjölkproteinerna i vatten. Köper man istället den gammeldags mjölken som inte är behandlad, homogeniserad, då finner man att fettmolekylerna flyter ovanpå den vattniga mjölken. Att fettmolekylerna interagerar med varandra hellre än med vattenmolekylerna är ett typexempel från den kolloidala världen. I mitt arbete har två typer av molekyler studerats, tensider och proteiner. De specifika ämnen som valts inom varje kategori har studerats tidigare, var för sig men även tillsammans. Förhoppningen har varit att studierna p.g.a. detta och systemens relativa enkelhet ska fungera som modellsystem. De resultat och slutsatser som genererats kan på så sätt gälla för andra, mindre väl karaktäriserade eller mer komplicerade, system.



Tensider karaktäriseras av att de är ytaktiva, med det menas att de aktivt ansamlas vid ytor som de mellan en hydrofob (oljelik och opolär) och en hydrofil (vattenlik och polär) fas. Tensidmolekyler har nämligen både en hydrofil och en hydrofob del, och att ansamlas vid en yta med en del i var fas är ett bra alternativ för tensiden. En bra struktur eller jämviktstillstånd definieras av att det har en låg fri energi. Andra alternativ för tensiderna är att forma egna strukturer där de olika ändarna skyddar varandra mot de respektive faserna. Exempelvis kan den hydrofila delen bilda en barriär som skyddar den hydrofoba delen från vattnet. De strukturer som kan bildas är mycket användbara och man kan finna dem bl.a. i tvättmedel, läkemedelsberedningar, livsmedel och hudvårdsprodukter. Proteiner återfinns i samma miljöer som tensider, både naturligt och syntetiskt.



Proteiner och tensider växelverkar med varandra. Det innebär att de känner av varandras närvaro på avstånd. De krafter som verkar mellan dem är av attraktiv så väl som repulsiv natur. Styrkan i attraktionen eller repulsionen och avståndet på vilken den verkar beror på en mängd faktorer. De variabler som främst studerats här är molekylernas laddning, hur hydrofoba de är och mediets salthalt. Balansen mellan de attraktiva och de repulsiva krafterna avgör hur jämviktsstrukturerna ser ut. Ansatsen i studierna har varit att först studera dessa jämviktsstrukturer experimentellt och därefter utifrån kända teoretiska resonemang definiera vilka krafter som verkar på systemet och deras relativa styrka. Vad jag har kommit fram till är följande



1. Den gel som bildas i protein-tensid systemen kan vara i jämvikt.



2. Gelens byggstenar är ellipsoida (äggformade) aggregat av protein och tensid som på en mindre skala är aggregerade linjärt men ur ett större perspektiv är mer oordnade.



3. Det lösta protein-tensid komplexet bildas i överskott av tensid p.g.a. att tensiden bildar miceller (en ofta sfärisk struktur) på proteinet.



4. Attraktionen mellan motsatt laddade tensider kan vara större än mellan en tensid och en protein molekyl med motsatt laddning.



5. Även mer komplicerade och naturliga fenomen kan analyseras och eventuellt förklaras med den metod som vi använt i det här arbetet. (Less)
Abstract
Aggregation in protein-surfactant systems have been studied with the ambition of reaching a deeper understanding of the balance of the interaction forces involved. A pure system with maximized electrostatic interactions has been used. The approach has been to use a step-wise sample preparation where initially a stoichiometric protein-surfactant salt is precipitated and freeze-dried. Secondly, the solubilization of the protein-surfactant salts has been studied both in excess of the parent surfactant and by addition of another surfactant. The mechanisms for solubilization in the two cases are not the same but dependent on the surfactant and surfactant-surfactant aggregation behavior, respectively. The solubilization is studied by Nuclear... (More)
Aggregation in protein-surfactant systems have been studied with the ambition of reaching a deeper understanding of the balance of the interaction forces involved. A pure system with maximized electrostatic interactions has been used. The approach has been to use a step-wise sample preparation where initially a stoichiometric protein-surfactant salt is precipitated and freeze-dried. Secondly, the solubilization of the protein-surfactant salts has been studied both in excess of the parent surfactant and by addition of another surfactant. The mechanisms for solubilization in the two cases are not the same but dependent on the surfactant and surfactant-surfactant aggregation behavior, respectively. The solubilization is studied by Nuclear Magnetic Resonance (NMR) diffusometry, Raman spectroscopy and UV absorption spectroscopy. Further, the gel formed in the lysozyme-alkylsulfate-water systems is analyzed in terms of both the question of its thermodynamic status and its structure. The latter is approached by Small Angle Neutron Scattering (SANS) and Transmission Electron Microscopy (TEM). Finally, the more complex system of the surfactant aggregation with the photosynthetic light-harvesting antenna (LH2) is studied in the light of the surfactant self-aggregation pattern. (Less)
Please use this url to cite or link to this publication:
author
opponent
  • Professor Lindblom, Göran, Department of Chemistry, Biophysical Chemistry, Umeå University
organization
publishing date
type
Thesis
publication status
published
subject
keywords
catanionic surfactant, SANS, NMR, gel, sodium alkylsulfate, Protein-surfactant interactions, lysozyme, LH2, Physical chemistry, Fysikalisk kemi
pages
72 pages
publisher
Håkan Wennerström, Physical Chemistry 1, Chemical Centre Lund University
defense location
Chemical Centre, Lecture hall B
defense date
2003-10-24 10:15
ISBN
91-628-5801-7
language
English
LU publication?
yes
id
21fb4981-a7a3-4eb0-a71c-05d0098ace94 (old id 466200)
date added to LUP
2007-10-14 14:37:45
date last changed
2016-09-19 08:45:05
@misc{21fb4981-a7a3-4eb0-a71c-05d0098ace94,
  abstract     = {Aggregation in protein-surfactant systems have been studied with the ambition of reaching a deeper understanding of the balance of the interaction forces involved. A pure system with maximized electrostatic interactions has been used. The approach has been to use a step-wise sample preparation where initially a stoichiometric protein-surfactant salt is precipitated and freeze-dried. Secondly, the solubilization of the protein-surfactant salts has been studied both in excess of the parent surfactant and by addition of another surfactant. The mechanisms for solubilization in the two cases are not the same but dependent on the surfactant and surfactant-surfactant aggregation behavior, respectively. The solubilization is studied by Nuclear Magnetic Resonance (NMR) diffusometry, Raman spectroscopy and UV absorption spectroscopy. Further, the gel formed in the lysozyme-alkylsulfate-water systems is analyzed in terms of both the question of its thermodynamic status and its structure. The latter is approached by Small Angle Neutron Scattering (SANS) and Transmission Electron Microscopy (TEM). Finally, the more complex system of the surfactant aggregation with the photosynthetic light-harvesting antenna (LH2) is studied in the light of the surfactant self-aggregation pattern.},
  author       = {Stenstam, Anna},
  isbn         = {91-628-5801-7},
  keyword      = {catanionic surfactant,SANS,NMR,gel,sodium alkylsulfate,Protein-surfactant interactions,lysozyme,LH2,Physical chemistry,Fysikalisk kemi},
  language     = {eng},
  pages        = {72},
  publisher    = {ARRAY(0x8eb0000)},
  title        = {Association and Interactions in Protein-Surfactant Systems},
  year         = {2003},
}