Skip to main content

LUP Student Papers

LUND UNIVERSITY LIBRARIES

Exploring the Folding Conditions and Stability of the N-terminal Region of Tapasin

Gavran, Jasenko LU (2014) KEMK07 20142
Department of Chemistry
Abstract
Tapasin is a membrane protein, which plays a crucial role involved antigen presentation for certain MHC alleles in antigen presentation. Tapasin acts as a link between Transported Associated with antigen Processing (TAP) and MHC class l by. It acts as quality control in choosing high affinity peptides to be presented. Refolding conditions for the N-­terminal region of tapasin have here been investigated. Two sequences have been tried, Tpn1-­87-­GrpE and Tpn1-­271, where GrpE is for increased solubility. Folding has been monitored by dynamic light scattering and circular dichroism. Folding using the nonionic surfactant pluronics following separation of it was tried. Various folding conditions without surfactants were screened as well. The... (More)
Tapasin is a membrane protein, which plays a crucial role involved antigen presentation for certain MHC alleles in antigen presentation. Tapasin acts as a link between Transported Associated with antigen Processing (TAP) and MHC class l by. It acts as quality control in choosing high affinity peptides to be presented. Refolding conditions for the N-­terminal region of tapasin have here been investigated. Two sequences have been tried, Tpn1-­87-­GrpE and Tpn1-­271, where GrpE is for increased solubility. Folding has been monitored by dynamic light scattering and circular dichroism. Folding using the nonionic surfactant pluronics following separation of it was tried. Various folding conditions without surfactants were screened as well. The circular dichroism spectrums for Tpn1-­87-­GrpE and GrpE are evaluated. (Less)
Popular Abstract (Swedish)
Popular Abstract
Våra celler presenterar med hjälp av protein på sina ytor korta peptidfragment härrörande från intracellulära proteiner med syfte att signalera till utsidan om hur cellen mår. Är cellen sjuk ändras peptidrepertoaren, dvs de peptidfragment som uppvisas, vilket direkt upptäcks av kroppens cirkulerande T-celler som då förstör cellen. En viktig del i processen är att välja vilka små fragment som ska presenteras. Proteinet tapasin spelar en viktig del i detta genom att reglera peptid-urvalet, samt stabilisera vissa protein-peptid-komplex. För att förstå hur detta utförs är det viktigt att veta hur tapasin ser ut. Tidigare studier har visat att en liten del av tapasin, de första 87 aminosyrorna, är nog för att bibehålla dess... (More)
Popular Abstract
Våra celler presenterar med hjälp av protein på sina ytor korta peptidfragment härrörande från intracellulära proteiner med syfte att signalera till utsidan om hur cellen mår. Är cellen sjuk ändras peptidrepertoaren, dvs de peptidfragment som uppvisas, vilket direkt upptäcks av kroppens cirkulerande T-celler som då förstör cellen. En viktig del i processen är att välja vilka små fragment som ska presenteras. Proteinet tapasin spelar en viktig del i detta genom att reglera peptid-urvalet, samt stabilisera vissa protein-peptid-komplex. För att förstå hur detta utförs är det viktigt att veta hur tapasin ser ut. Tidigare studier har visat att en liten del av tapasin, de första 87 aminosyrorna, är nog för att bibehålla dess funktion. I detta arbete har vi funnit att Tpn1-87 bibehåller även till viss del sin veckade, nativa protein-struktur, trots att det föreligger i aggregerad form. Huruvida Tpn1-87 är monomerer och stabilt i lösning har undersökts och utvärderats med centrifugalfiltrering och dynamisk ljusspridning. Preliminära resultat visar att med hjälp av icke-joniska tensider erhålls protein i monomerform. (Less)
Please use this url to cite or link to this publication:
author
Gavran, Jasenko LU
supervisor
organization
course
KEMK07 20142
year
type
M2 - Bachelor Degree
subject
keywords
Physical Chemistry, Fysikalisk kemi
language
English
id
4774164
date added to LUP
2014-11-23 21:41:04
date last changed
2014-11-23 21:41:04
@misc{4774164,
  abstract     = {{Tapasin is a membrane protein, which plays a crucial role involved antigen presentation for certain MHC alleles in antigen presentation. Tapasin acts as a link between Transported Associated with antigen Processing (TAP) and MHC class l by. It acts as quality control in choosing high affinity peptides to be presented. Refolding conditions for the N-­terminal region of tapasin have here been investigated. Two sequences have been tried, Tpn1-­87-­GrpE and Tpn1-­271, where GrpE is for increased solubility. Folding has been monitored by dynamic light scattering and circular dichroism. Folding using the nonionic surfactant pluronics following separation of it was tried. Various folding conditions without surfactants were screened as well. The circular dichroism spectrums for Tpn1-­87-­GrpE and GrpE are evaluated.}},
  author       = {{Gavran, Jasenko}},
  language     = {{eng}},
  note         = {{Student Paper}},
  title        = {{Exploring the Folding Conditions and Stability of the N-terminal Region of Tapasin}},
  year         = {{2014}},
}