The Effect of Temperature on Casein Micelle Structure in Micellar Casein Concentrate

Abstract

The viscosity of concentrated casein solutions play a vital part in the product quality of medical nutrition as well as for the energy consumption in spray drying. Previous work has shown that a lower viscosity can be achieved through processing (Hemar et al. 2011). This project focused on the effect on temperatures on micellar casein isolate (MCI). A temperature range of 5-90 °C has been studied to analyse the effect heat-treatments within the selected temperature area. Structural analysis was performed by studying viscosity, average particle size distribution through dynamic light scattering, diffusing wave spectrometry (DWS) and observations in light microscope. The effect on the change in voluminosity due to temperature, and age thickening was closely analysed. From the heat-treatments were aggregation observed in the area of 50 °C. The aggregation behaviour was quite surprising since the MCI80 if heated quickly through the temperature range of 50 °C, up to temperatures above 70 °C had no visible aggregation. The changes in voluminosity were believed to be linked to the calcium mineral equilibrium and the essential role colloidal calcium phosphate (CCP) play in the structure of casein micelles.

Popular Abstract (Swedish)

Effekten av temperatur på kaseinmicellstruktur i kaseinmicellkoncentrat.

Anders Lindqvist: 2015

Med mål om att optimera produktionen av koncentrerade mjölkproteinlösningar och att få bättre kunskap om mjölkproteinet, kasein, och hur det påverkas av temperaturförändringar studerades förändringarna av koncentrerad mjölkproteinlösning efter att ha blivit utsatt för olika temperaturer. De förändringar som mättes var förändringar i viskositet (hur trögflytande vätskan var) och storleksförändringar av mjölkproteinet i lösningen. Proverna undersöktes också i mikroskop för att se klumpbildning av i mjölkproteinet. Alla temperaturbehandlingar utföres i vattenbad, där bägare sänktes ner i vattenbad med temperaturerna 25, 50, 70 och 90 °C. Dessa prov jämfördes med obehandlat prov som befann sig i kylskåpstemperatur.

Mjölk spelar idag en viktig roll som proteinkälla. Förutom den näring som mjölk ger när den dricks används de proteiner som finns i mjölk för många andra ändamål. Mjölk proteiner koncentreras ofta och används till bl.a. barnmat, koncentrerade näringsdrycker för sjuka och äldre, protein för sportande eller ingredienser till livsmedel av olika slag. De proteiner som finns i mjölk består av två huvudgrupper som kallas serumproteiner och kasein. Dessa proteiner kan skiljas genom att Serumproteiner är de proteiner som är upplösta i mjölkens vattenfas. De blir över vid osttillverkning medan kaseiner är de proteiner som utgör den struktur som ost har, det vill säga det som tillsammans med mjölkens fett blir det vi kallar ost. Kasein är nämligen inte hopvikta som de flesta andra proteiner, utan sitter ihop som små nystan som kallas kaseinmiceller. Detta ger kaseiner väldigt speciella egenskaper jämfört med andra proteiner som har hopvikt eller så kallad globulär struktur. Kaseiner är stabila mot värmebehandling och har väldigt neutral smak jämfört med andra proteiner som smakar bittert efter att de har brutits ner under värmebehandling. Kasein används därför ofta i koncentrerade näringsdrycker som värmebehandlas under höga temperaturer, eftersom de inte ger dålig smak eller blir trögflytande, då de inte bryts ner under värmebehandlingen.

Kaseinmicellerna påverkas av miljön runt omkring dem. Temperatur, surhet, salt och mineralkoncentration påverkar kaseinmicellernas fasthet och storlek. När kaseinmicellerna ändrar storlek leder det till att proteinerna tar större plats i samma lösning. Detta gör att lösningen blir mer tjockflytande. I produktion önskas oftast en så lättflytande lösning som möjligt eftersom det då är mer energisnålt att torka den till pulver genom sprayning. Ifall proteinlösningen ska användas som ingrediens i koncentrerade näringsdrycker önskas också en så lättflytande lösning som möjligt eftersom den höga koncentrationen redan gör produkten oönskat tjock och trögflytande.

Från resultaten kunde det bestämmas att den koncentrerade proteinlösningen blev mer lättflytande narr den behandlades med högre temperaturer. I de prover som behandlades med temperaturer över 50 °C blev återigen mer tjockflytande eftersom vissa serumproteiner började brytas ner av värmebehandlingen. Nar resultaten jämfördes med hur storleksfördelningen på proteinerna i lösningen förändrades såg man en tendens att medelstorleken av proteinerna minskade när de utsattes for högre temperaturer. Sambandet talade för att temperaturbehandlingar med högre temperaturer fick kasein nystanen att krympa. Detta tros vara resultat av att vid ökade temperaturer frisläpps större mängd av den fosfatbundna formen av mineralen kalcium. Fosfatbundet kalcium fungerar som klister i kaseinnystanen och när det finns större tillgång blir nystanen mer kompakta och minskar därför i storlek. När kaseinnystanen krymper tar proteinerna mindre plats i lösningen och den blir på sätt mer lättflytande. När effekterna studerades över tiden kunde det bestämmas att effekten från temperaturbehandlingarna fanns kvar en vecka efter temperaturbehandlingarna. Proverna följdes inte under längre tid eftersom de blev gamla och kunde inte användas för mätningar längre.

I mikroskop kunde det ses att det i proverna som behandlades med högre temperaturer hade klumpbildning av proteiner som i vissa fall var upp till en hundradels millimeter. Klumbildningen ökade med temperaturen upp till 50 °C. I högre temperaturer minskade mängden synliga klumpar av protein och vid 90 °C fanns det inga synliga proteinklumpar. När de synliga klumparna väl hade bildats var de permanenta. I de prov som hade värmts till temperaturer över 50 °C hade ingen vidare klumpbildning ifall de värmdes till 50 °C i efterhand. När proverna analyserades visade inga mätdata på någon effekt från de observerade partiklarna. Det kunde inte bestämmas varför klumpning av proteinerna förekom men den tros vara påverkad av fosfatbundet kalcium. Varför partiklarna inte hade någon mätbar påverkan var troligen för att även om partiklarna var klart synliga bestod de av en väldigt liten del av den totala mängden partiklar i lösningen. Den lilla mängd stora partiklar som ar tillräckligt stora för att synas i mikroskop är helt enkelt övernumrerade av de många mindre proteinpartiklarna.

Med resultaten kan man bestämma att temperaturen har en tydlig påverkan som troligen kan bero på att kaseinnystanen krymper. Vid temperaturer over 50 °C leder nedbrytning av serumproteinerna till att lösningarna återigen blir mer trögflytande. Effekterna var så länge de kunde observeras permanenta. Vidare studier krävs för att kartlägga hur effekterna beror av tiden. Mer kunskap om vilken roll fosfatbundet kalcium har i proteinnystanen behövs också. Med utökad kunskap bör processer kunna optimeras vilket kommer resultera i bättre produkter och energisnålare processer.

• author: Lindqvist, Anders
• supervisor: Maria Glantz
• organization: Food Technology and Nutrition (M.Sc.)
• course: KLG820 20151
• year: 2015
• type: H2 - Master's Degree (Two Years)
• subject: Technology and Engineering
• keywords: temperatur, kasein, livsmedelsteknologi
• language: Swedish
• id: 7866938
• date added to LUP: 2015-09-22 20:50:43
• date last changed: 2015-09-22 20:50:43