Advanced

Statistical Mechanical Modelling of Unstructured Proteins : Fermented Milk Casein Adsorption on Packaging Materials

Evers, Chrisje Henrikus Jozef LU (2011) KEMN10 20111
Department of Chemistry
Abstract (Swedish)
Populärvetenskaplig sammanfattning
Självfästande Filmjölk
Många upplever vid frukostbordet att det är bökigt och kladdigt att hälla ur all filmjölk ur paketet, så när konsumenten anser att förpackningen är tom finns det
cirka 10% kvar av produkten. Detta är något som gemene man inte reflekterar över. Eftersom en del av filmjölken fäster på förpackningens insida så innebär det att det slängs mängder med förstaklassig mat, och att minst 130 tusen av EU:s kossor producerar mjölk i onödan. Svårtömda förpackningar medför alltså stora kostnader för konsumenten, negativ miljöpåverkan från produktionen av bortkastad mjölk, men även problem med återvinningen av förpackningsmaterial. I samarbete med Tetra Pak, världens ledande företag inom... (More)
Populärvetenskaplig sammanfattning
Självfästande Filmjölk
Många upplever vid frukostbordet att det är bökigt och kladdigt att hälla ur all filmjölk ur paketet, så när konsumenten anser att förpackningen är tom finns det
cirka 10% kvar av produkten. Detta är något som gemene man inte reflekterar över. Eftersom en del av filmjölken fäster på förpackningens insida så innebär det att det slängs mängder med förstaklassig mat, och att minst 130 tusen av EU:s kossor producerar mjölk i onödan. Svårtömda förpackningar medför alltså stora kostnader för konsumenten, negativ miljöpåverkan från produktionen av bortkastad mjölk, men även problem med återvinningen av förpackningsmaterial. I samarbete med Tetra Pak, världens ledande företag inom process- och förpackningslösningar för livsmedel, har en del av det molekylära ursprunget av detta problem undersökts.
Filmjölk är en komplex blandning som huvudsakligen består av vatten, fett, kolhydrater och mjölkproteiner. De senare verkar vara en viktig anledning till att filmjölk fäster på förpackningens insida. För att få en helhetsbild av varför filmjölk blir kvar i förpackningen, och för att så småningom kunna utveckla bättre förpackningar exempelvis genom ytmodfiering eller genom att använda ett annat material, är det väsentligt att förstå växelverkan mellan proteinmolekyler och förpackningens yta. Det är anledningen till att vi har utvecklat en modell där vi undersöker hur det mest koncentrerade proteinet, alltså β-kasein, växelverkar med ytor med olika egenskaper. Med hjälp av datorsimuleringar har vi studerat hur proteinet uppför sig i närheten av olika ytor som ska motsvara
förpackningsytor.
Kasein adsorption på förpackningar
Resultat från datorsimuleringar visar att β-kasein fäster på många olika sorters ytor, främst därför att proteinet består av delar med olika egenskaper. Dessutom beter sig proteinet som en kameleont, det vill säga, det anpassar sina egenskaper till omgivningen. Om β-kasein till exempel är i närheten av en yta
med negativa laddningar, då blir vissa delar av proteinet mer positivt laddade. Positiva och negativa laddningar attraheras och de positiva delarna fastnar på ytan. Försöker man undvika det, genom att exempelvis byta ut de negativa ytladdningar mot positiva, så svarar proteinet med att bli mer negativt laddat, och
fäster med den negativt laddade delen. Är ytan även hydrofob, alltså vattenskyende, då blir adsorptionen ännu starkare.
Resultaten i denna uppsats har gett oss en ökad insikt i hur β-kasein växelverkar och fäster på olika ytor. Vår förhoppning är att denna förståelse kan användas för att utveckla nytt icke-fästande förpackningsmaterial. På grund av filmjölkens komplexa natur som alla växelverkar olika med förpackningsytan så är utvecklingen av ett material som minskar vidhäftningen helt klart en stor utmaning. (Less)
Abstract
Caseins are the most abundant proteins in milk products and are thought to
be crucial for many of its properties, like texture, viscosity, but also adhesion to packaging materials. The latter leads to a product loss of about 10%, and economical and environmental problems, and its molecular origin is here investigated from the interaction between β-casein and dierent surface materials.
A theoretical zero model has been assembled, and a coarse grained model with implicit salt interactions is developed for Monte Carlo simulations. For small peptides, good agreement between the zero model and simulations is observed, but to investigate larger peptides simulations are necessary. These show that β-casein-surface adsorption is an interplay of... (More)
Caseins are the most abundant proteins in milk products and are thought to
be crucial for many of its properties, like texture, viscosity, but also adhesion to packaging materials. The latter leads to a product loss of about 10%, and economical and environmental problems, and its molecular origin is here investigated from the interaction between β-casein and dierent surface materials.
A theoretical zero model has been assembled, and a coarse grained model with implicit salt interactions is developed for Monte Carlo simulations. For small peptides, good agreement between the zero model and simulations is observed, but to investigate larger peptides simulations are necessary. These show that β-casein-surface adsorption is an interplay of electrostatic, hydrophobic, and charge regulation phenomena. Due to its amphiphilic properties and its high charge capacitance, β-casein acts as a molecular chameleon, adapting its charge to its environment and utilizing dierent adsorption mechanisms depending on the surface properties. Changing the surface parameters has therefore a clear effect on the adsorption mechanisms, but adsorption is nevertheless seen on most surfaces. (Less)
Please use this url to cite or link to this publication:
author
Evers, Chrisje Henrikus Jozef LU
supervisor
organization
course
KEMN10 20111
year
type
H2 - Master's Degree (Two Years)
subject
keywords
Nanokemi
language
English
id
3165680
date added to LUP
2012-11-20 15:52:13
date last changed
2012-11-20 15:52:13
@misc{3165680,
  abstract     = {Caseins are the most abundant proteins in milk products and are thought to
be crucial for many of its properties, like texture, viscosity, but also adhesion to packaging materials. The latter leads to a product loss of about 10%, and economical and environmental problems, and its molecular origin is here investigated from the interaction between β-casein and dierent surface materials.
A theoretical zero model has been assembled, and a coarse grained model with implicit salt interactions is developed for Monte Carlo simulations. For small peptides, good agreement between the zero model and simulations is observed, but to investigate larger peptides simulations are necessary. These show that β-casein-surface adsorption is an interplay of electrostatic, hydrophobic, and charge regulation phenomena. Due to its amphiphilic properties and its high charge capacitance, β-casein acts as a molecular chameleon, adapting its charge to its environment and utilizing dierent adsorption mechanisms depending on the surface properties. Changing the surface parameters has therefore a clear effect on the adsorption mechanisms, but adsorption is nevertheless seen on most surfaces.},
  author       = {Evers, Chrisje Henrikus Jozef},
  keyword      = {Nanokemi},
  language     = {eng},
  note         = {Student Paper},
  title        = {Statistical Mechanical Modelling of Unstructured Proteins : Fermented Milk Casein Adsorption on Packaging Materials},
  year         = {2011},
}